IGNOU BBCCT 105 SOLVED ASSIGNMENT

Included:

BBCCT 105 2025 - English

ASSIGNMENT PROTEINS

Course Code: BBCCT-105

Assignment Code: BBCCT-105/TMA/2025

Maximum Marks: 100

Answer all the questions given below.

1. Define amino acids and classify them based on their chemical structure and properties.

2. Discuss the significance of peptide bonds in protein structure. Include an explanation of how peptide bonds are formed.

3. Explain the principle and applications of dialysis and lyophilization in protein biochemistry. 

4. List and explain the different methods of protein extraction from cells.

5. Explain how protein folding is related to diseases such as Alzheimer's or prion disorders.

6. Illustrate the steps involved in sequencing a protein and highlight the importance of this process.

7. Explain the four levels of protein structure and the types of bonds involved in maintaining each level. 

8. Illustrate the structural differences between globular and fibrous proteins with examples. 

9. Classify proteins based on their functions and provide examples for each category, such as enzymes, structural proteins, and hormones.

10. Describe the role of storage proteins such as ferritin and ovalbumin in biological systems. How do their structures support their functions?

11. Explain the mechanism of action of contractile proteins like actin and myosin in muscle contraction. What structural features enable their function?

12. A. Draw Ramachandran plot and explain it importance.

B. Explain the N-terminal protein sequencing method

BBCCT 105 (January 2026 - July 2026) - ENGLISH

ASSIGNMENT

PROTEINS

Course Code: BBCCT-105

Assignment Code: BBCCT-105/TMA/2026

Maximum Marks: 100

Answer all the questions given below.

1.

A) Classify amino acids based on the nature of their side chains and describe the properties of hydrophobic, polar, and charged amino acids.

 

B) Explain how the diversity of protein structure (multimeric, conjugated, and metalloproteins) contributes to their wide range of biological functions.

 

2.

A) Describe the principles involved in solubilization and extraction of proteins from cellular sources.

 

B) Compare different protein extraction methods and justify the choice of a suitable technique for isolating a membrane-bound protein.

 

3.

A) Explain the principle of ammonium sulphate fractionation and dialysis in protein purification.

 

B) Describe how solvent fractionation and lyophilization are used to concentrate and stabilize proteins during purification.

4.

A) Describe the principles of ion-exchange, gel filtration, and affinity chromatography.

 

B) Design a purification strategy using chromatographic techniques to isolate an enzyme from a crude protein extract.

 

5.

A) Describe methods used for determining protein purity and molecular weight.

 

B) Explain how SDS-PAGE, isoelectric focusing, and 2-D electrophoresis can be used to analyze complex protein mixtures.

6.

A) Explain the principle of Edman degradation for protein sequencing.

 

B) Describe how overlapping peptides are generated and used to determine the complete amino acid sequence of a protein.

 

7.

A) Describe the basic principle of mass spectrometric analysis of proteins.

 

B) Explain how Ramachandran plots are used to predict and validate protein secondary structure.

 

8.

A) Describe the principles of X-ray diffraction and NMR spectroscopy used in protein structure determination.

 

B) Discuss how defects in protein folding lead to diseases such as Alzheimer's disease and prion disorders.

 

9.

A) Describe the protein sequence and structure databases.

 

B) Explain how structural proteins such as collagen and actin contribute to cellular integrity and movement.

 

10.

A) Describe the oxygen-binding properties of haemoglobin and myoglobin with the help of oxygen dissociation curves.

 

B) Explain the molecular mechanism of ATP-driven actin-myosin interaction during muscle contraction.

 

 

BBCCT 105 2025 - Hindi

सत्रीय कार्य

जीवन के अणु

पाठ्यक्रम कोड: BBCCT-105

सत्रीय कार्य कोड: BBCCT-105/TMA/2025

कुल अंक : 100

नीचे दिये गये सभी प्रश्नों के उत्तर दीजिये। सभी प्रश्नों के अंक समान है। सभी प्रश्नों के उत्तर दीजिए।

सभी प्रश्नों के उत्तर दीजिए।

1. अमीनो एसिड को परिभाषित करें और उनकी रासायनिक संरचना और गुणों के आधार पर उन्हें वर्गीकृत करें।

2. प्रोटीन संरचना में पेप्टाइड बांड के महत्व पर चर्चा करें। पेप्टाइड बांड कैसे बनते हैं इसका स्पष्टीकरण शामिल करें।

3. प्रोटीन जैव रसायन में डायलिसिस और लियोफिलाइजेशन के सिद्धांत और अनुप्रयोगों की व्याख्या करें।

4. कोशिकाओं से प्रोटीन निष्कर्षण की विभिन्न विधियों की सूची बनाएं और समझाएं।

5. बताएं कि प्रोटीन फोल्डिंग अल्जाइमर या प्रियन विकारों जैसी बीमारियों से कैसे संबंधित है।

6. प्रोटीन अनुक्रमण में शामिल चरणों का वर्णन करें और इस प्रक्रिया के महत्व पर प्रकाश डालें।

7. प्रोटीन संरचना के चार स्तरों और प्रत्येक स्तर को बनाए रखने में शामिल बांड के प्रकारों की व्याख्या करें।

8. गोलाकार और रेशेदार प्रोटीन के बीच संरचनात्मक अंतर को उदाहरण सहित स्पष्ट करें।

9. प्रोटीन को उनके कार्यों के आधार पर वर्गीकृत करें और प्रत्येक श्रेणी, जैसे एंजाइम, संरचनात्मक प्रोटीन और हार्मोन के लिए उदाहरण प्रदान करें।

10. जैविक प्रणालियों में फेरिटिन और ओवलब्यूमिन जैसे भंडारण प्रोटीन की भूमिका का वर्णन करें। उनकी संरचनाएँ उनके कार्यों का समर्थन कैसे करती हैं?

11. मांसपेशियों के संकुचन में एक्टिन और मायोसिन जैसे सिकुड़ने वाले प्रोटीन की क्रिया के तंत्र की व्याख्या करें। कौन सी संरचनात्मक विशेषताएँ उनके कार्य को सक्षम बनाती हैं?

12. ए) रामचन्द्रन कथानक का चित्र बनाइये और उसका महत्व समझाइये।

बी) एन-टर्मिनल प्रोटीन अनुक्रमण विधि समझाएं।

BBCCT 105 (January 2026 - July 2026) - HINDI

सत्रीय कार्य पुस्तिका

प्रोटीनों

Course Code: BBCCT-105

Assignment Code: BBCCT-105/TMA/2026

Maximum Marks: 100

नीचे दिये गये सभी प्रश्नों के उत्तर दीजिये।

1. अ) अमीनो एसिड को उनकी साइड चेन की प्रकृति के आधार पर वर्गीकृत करें और हाइड्रोफोबिक, ध्रुवीय और चार्ज वाले अमीनो एसिड के गुणों का वर्णन करें। 5 M

ब) समझाएँ कि प्रोटीन संरचना की विविधता (मल्टीमेरिक, संयुग्मित और मेटालोप्रोटीन) उनके जैविक कार्यों की विस्तृत श्रृंखला में कैसे योगदान करती है। 5 M

2. अ) सेलुलर स्रोतों से प्रोटीन के घुलने और निकालने में शामिल सिद्धांतों का वर्णन करें। 5 M

ब) विभिन्न प्रोटीन निष्कर्षण विधियों की तुलना करें और झिल्ली-बद्ध प्रोटीन को अलग करने के लिए एक उपयुक्त तकनीक के चुनाव को सही ठहराएँ। 5 M

3. अ) प्रोटीन शुद्धिकरण में अमोनियम सल्फेट प्रभाजन और डायलिसिस के सिद्धांत को समझाएँ। 5 M

ब) वर्णन करें कि शुद्धिकरण के दौरान प्रोटीन को केंद्रित और स्थिर करने के लिए विलायक प्रभाजन और लियोफिलाइजेशन का उपयोग कैसे किया जाता है। 5 M

4. अ) आयन-एक्सचेंज, जेल निस्पंदन और एफिनिटी क्रोमैटोग्राफी के सिद्धांतों का वर्णन करें। 5 M

ब) कच्चे प्रोटीन अर्क से एक एंजाइम को अलग करने के लिए क्रोमैटोग्राफिक तकनीकों का उपयोग करके एक शुद्धिकरण रणनीति डिजाइन करें। 5 M

5. अ) प्रोटीन शुद्धता और आणविक भार निर्धारित करने के लिए उपयोग की जाने वाली विधियों का वर्णन करें। 5 M

ब) समझाएँ कि जटिल प्रोटीन मिश्रणों का विश्लेषण करने के लिए SDS & PAGE आइसोइलेक्ट्रिक फोकसिंग और 2-D इलेक्ट्रोफोरेसिस का उपयोग कैसे किया जा सकता है। 5 M

6. अ) प्रोटीन अनुक्रमण के लिए एडममैन डिग्रेडेशन के सिद्धांत को समझाएँ। 5 M

ब) वर्णन करें कि ओवरलैपिंग पेप्टाइड कैसे उत्पन्न होते हैं और प्रोटीन के पूर्ण अमीनो एसिड अनुक्रम को निर्धारित करने के लिए उनका उपयोग कैसे किया जाता है। 5 M

7. अ) प्रोटीन के मास स्पेक्ट्रोमेट्रिक विश्लेषण के मूल सिद्धांत का वर्णन करें। 5 M

ब) समझाएँ कि रामचंद्रन प्लॉट का उपयोग प्रोटीन माध्यमिक संरचना की भविष्यवाणी और सत्यापन के लिए कैसे किया जाता है। 5 M

8. अ) प्रोटीन संरचना निर्धारण में उपयोग किए जाने वाले एक्स-रे विवर्तन और NMR स्पेक्ट्रोस्कोपी के सिद्धांतों का वर्णन करें। 5 M

ब) चर्चा करें कि प्रोटीन फोल्डिंग में दोष अल्जाइमर रोग और प्रियन विकारों जैसी बीमारियों को कैसे जन्म देते हैं। 5 M

9. अ) प्रोटीन अनुक्रम और संरचना डेटाबेस के संगठन और सामग्री का वर्णन करें। 5 M

ब) समझाएँ कि कोलेजन और एक्टिन जैसे संरचनात्मक प्रोटीन सेलुलर अखंडता और गति में कैसे योगदान करते हैं। 5 M

10. अ) ऑक्सीजन पृथक्करण वक्रों की सहायता से हीमोग्लोबिन और मायोग्लोबिन के ऑक्सीजन–बाध्यकारी गुणों का वर्णन करें। 5 M

ब) मांसपेशियों के संकुचन के दौरान ATP–संचालित एक्टिन–मायोसिन इंटरैक्शन के आणविक तंत्र को समझाएँ। 5 M

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